Différence entre Alpha Helix et Beta Pleated Sheet

Auteur: Monica Porter
Date De Création: 13 Mars 2021
Date De Mise À Jour: 12 Peut 2024
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Différence entre Alpha Helix et Beta Pleated Sheet - Science
Différence entre Alpha Helix et Beta Pleated Sheet - Science

Contenu

Différence principale

Le motif placé sur la construction secondaire de protéines devient régulier sous forme d'affirmation spiralée ou spiralée qui lui donne l'excellence d'une hélice, en raison de ce fait généralement appelé hélice alpha. D'autre part, la feuille plissée bêta, également connue sous le nom de feuille b, sera décrite comme le motif standard de l'attribut construction secondaire présent dans toutes les protéines.


Tableau de comparaison

BaseAlpha HelixFeuille plissée bêta
DéfinitionLe motif positionné sur la construction secondaire de protéines se transforme en une affirmation enroulée ou en spirale droite qui lui donne l’excellence d’une hélice.De plus, la feuille plissée bêta, souvent appelée feuille b, sera décrite comme le motif standard de l’attribut construction secondaire présent dans toutes les protéines.
Acides aminésLes groupes d'acides aminés -R existent au sol.Les groupes -R existent sur le sol et à l'intérieur de la feuille.
La liaisonLes liaisons hydrogène sont créées tout au long de la chaîne polypeptidique pour créer des constructions hélicoïdales.Existe en liant deux ou mieux que deux brins bêta de liaisons hydrogène.

Qu'est-ce que Alpha Helix?

Le motif placé sur la construction secondaire de protéines devient régulier sous forme d'affirmation spiralée ou spiralée qui lui donne l'excellence d'une hélice, en raison de ce fait généralement appelé hélice alpha. Ici, tout au long du développement, le groupe N-H désigne une liaison hydrogène au groupe C = O, souvent appelée colonne vertébrale des acides aminés, qui se présente plus rapidement dans la séquence protéique que dans la séquence protéique. La démonstration de l’hélice α actuelle a été marquée par deux développements clés: la géométrie de la liaison en devenir, en raison des jugements coûteux de la construction en pierre des acides aminés et des peptides et des attentes de Pauling en matière de liaisons peptidiques planaires; et son abandon de la suspicion d'un nombre vital de dépôts par retournement de l'hélice. La minute cruciale a été acquise ici tout au début du printemps 1948, lorsque Pauling s’est retrouvé ici avec un insecte et s’est dirigé vers un matelas. Étant épuisé, il a dessiné une chaîne de polypeptides de mesures normalement correctes sur un bout de papier et l'a replié correctement en une hélice, tout en prenant conscience de la nécessité de prendre soin des liaisons peptidiques planaires. L'hélice alpha est essentiellement le courant d'hélice le plus connu dans la nature. Il consiste en une chaîne polypeptidique de plaie, à travers laquelle les chaînes latérales des acides aminés s'élargissent vers l'extérieur à partir du centre, ce qui lui permet de prendre en charge son type. Elles pourraient également être présentes dans de nombreux types de protéines, des protéines globulaires par exemple, de la myoglobine à la kératine, une protéine filante. Cela peut être un privilège donné ou une hélice de gauche, mais il a été démontré que la boucle d’hélice alpha est supportée car les chaînes latérales ne se battent pas. Cette connaissance donne la stabilité à l'hélice alpha. Il y a trois 6,6 dépôts corrosifs d'amino pour chaque retournement de la boucle d'hélice alpha.


Qu'est-ce que la feuille plissée bêta?

De plus, la feuille plissée bêta, souvent appelée feuille b, sera décrite comme le motif standard de l’attribut construction secondaire présent dans toutes les protéines. La distinction qu’il a entre protéines totalement différentes se traduit par la difficulté qu’il est constitué de brins qui font référence à au moins deux ou trois des atomes d’hydrogène présents tout au long du développement qui trie la feuille plissée. Un brin β est une extension d'ancrage polypeptidique généralement de trois à dix acides aminés prolongés avec la colonne vertébrale dans une adaptation élargie. La relation supramoléculaire des feuillets β a été impliquée dans l’affiliation des protéines totales et des fibrilles observées dans quelques maladies humaines, notamment les amyloïdoses, comme la maladie d’Alzheimer. Ce bâtiment se produit lorsque deux composants d’une chaîne polypeptidique se recouvrent et se lient les uns aux autres. Ce mouvement peut se produire dans un plan de mouvement parallèle ou dans un plan hostile à parallèle. Parallèlement et dans la direction du plan sportif équivalent est la conséquence rapide de la directionnalité de la chaîne polypeptidique. Un bâtiment correspondant à la feuille rainurée en bêta est la feuille rainurée en a. Ce bâtiment est avec beaucoup moins d'enthousiasme que la feuille froissée en bêta et est vraiment sans précédent en protéines. Une feuille α-froissée sera décrite par l'affiliation de ses groupes carbonyle et amino; les groupes carbonyle sont tout à fait ajustés dans une seule position, alors que tous les rassemblements N-H sont ajustés par la technique alternative.


Différences Clés

  1. Le motif placé sur la construction secondaire de protéines devient régulier sous forme d'affirmation spiralée ou spiralée qui lui donne l'excellence d'une hélice, en raison de ce fait généralement appelé hélice alpha. D'autre part, la feuille plissée bêta, également connue sous le nom de feuille b, sera décrite comme le motif standard de l'attribut construction secondaire présent dans toutes les protéines.
  2. Les groupes -R d'acides aminés existent sur le sol de l'hélice tandis que les groupes -R existent sur le sol et à l'intérieur du sol de la feuille.
  3. L'hélice alpha est une chaîne polypeptidique qui est moulée en pôle et enroulée dans un bâtiment semblable à un ressort, maintenu par des liaisons hydrogène. D'autre part, les feuilles plissées Bêta sont fabriquées à partir de brins bêta associés le long du côté par au moins deux liaisons hydrogène formant une colonne vertébrale.
  4. Une hélice peut également être à gauche (bêta) ou à droite, l’hélice alpha est constamment à droite. Sur l’alternative, les chaînes sont ajustées une à la suite de l’alternative à 1 autre chaîne organisée inverse de l’alternative en feuilles plissées bêta.
  5. La formation de l'hélice alpha existe de telle sorte que les liaisons hydrogène soient créées tout au long de la chaîne polypeptidique pour créer des constructions hélicoïdales. D'autre part, des feuilles plissées bêta existent en liant deux brins ou mieux que deux bêta de liaisons hydrogène.

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